Makalah Biokimia Metabolisme protein

MAKALAH BIOKIMIA
“Metabolisme Protein”

diajukan untuk memenuhi salah satu tugas mata kuliah Biokimia

Dosen: Idah Hamidah, M.Pd.

Disusun Oleh :

Mohamad Fachrur Rozi NIM: 842050115022
Siti Tasiroh NIM: 842050115032
Wari AstutI NIM: 842050115036

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN BIOLOGI

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

UNIVERSITAS WIRALODRA

2016

 

KATA PENGANTAR

Assalamu’alaikum Warhmatullahi Wabarakatuh

Puji syukur kami panjatkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan rahmat dan karunia-Nya sehingga penyusunan makalah yang berjudul “Metabolisme Protein” dapat terselesaikan, Penulisan makalah ini merupakan salah satu tugas yang diberikan dalam mata kuliah Biokimia semester IIA di Program Studi Pendidikan Biologi Fakultas Keguruan dan Ilmu Pendidikan Universitas Wiralodra.

Dalam penulisan makalah ini kami selaku kelompok  dalam penulisannya merasa masih banyak kekurangan baik pada teknis penulisan-penulisan maupun materi, mengingat akan kemampuan yang kami miliki. Untuk itu, kritik dan saran dari semua pihak sangat saya harapkan, khusunya Ibu Idah Hamidah, S. Pd. selaku dosen Biokimia, hal tersebut dibutuhkan demi penyempurnaan pembuatan makalah ini.

Dalam penulisan makalah ini kami selaku kelompok VIII Pendidikan Biologi IIA Universitas Wiralodra menyampaikan ucapan terimakasih yang sebesar-besarnya kepada pihak-pihak yang membantu dalam menyelesaikan makalah ini, khususnya kepada Ibu Idah Hamidah, S. Pd. Selaku  Dosen mata kuliah Biokimia yang telah memberikan tugas dan petunjuk kepada kami, sehingga kami dapat menyelesaikan tugas ini.

Indramayu,  Maret 2016

Penulis

DAFTAR ISI

Halaman

Kata Pengantar …………………………………………………………                  i

Daftar Isi ……………………………………………………………….                  ii

BAB  I Pendahuluan ……………………………………………………                 1

A.      Latar Balakang …………………………………………………….               1

B.      Rumusan Masalah …………………………………………………               1

C.      Tujuan ………………. …………………………………………….               1

BAB II Pembahasan ………………………………………………….                     2

A.             Penguraian Protein dalam Tubuh ………………………………….              2

a.       Asam Amino dalam Darah …………………………………….              3

b.      Reaksi Metabolisme Asam Amino …………………………….              4

a)      Transaminasi ……………………………………………….              4

b)      Deaminasi Oksidatif ……………………………………….              5

c.       Pembentukan Asetil Koenzim A ………………………………              6

B.             Biosintesis Asam Amino……………………………………………             7

a.       Biosintesis Asam Amino Non Esensial ………………………...             7

a)      Sintesis Alanin dan Asparat ………………………………..              7

b)      Biosintesis Asam Glutamat, Glutamin dan Prolin …………              8

c)      Serin dan Glisin …………………………………………….              8

b.      Biosintesis AsamAmino Esensial ………………………………              9

a)      Sintesis Valin, Isoleusin dan Leusin ………………………..              9

b)      Pembentukan Fenilalanin dan Triptofan ……………………            10

c)      Biosintesis Histidin …………………………………………            10

d)     Biosintesis Lisin …………………………………………….            10

e)      Biosintesis Treonin dan Metionin…………………………...            11

f)       Biosintesis Ornitin dan Arginin……………………………..            11

c.       Kebutuhan Asam Amino ……………………………………….            12

C.             Biosintesis Protein ………………………………………………….            12

BAB III Penutup …………………………………………..………………             22

A.        Kesimpulan ………………………………………………………..             22

Daftar Pustaka …………………………………………………………….              iv

BAB I
PENDAHULUAN

A.    Latar Belakang

Nama protein pertama kali diusulkan oleh ahli kimia, Berzelius. Protein berasal dari bahasa yunani, protios, yang berarti bahan penyokong pertama. Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsi utamanya sebagai unsur pembentuk struktur sel. Selain itu dapat juga berfungsi sebagai protein yang aktif seperti enzim yang berperan sebagai katalisator segala proses biokimia dalam sel. Protein yang terdapat dalam makanan kita dicernakan dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino, yang di diabsorpsi dan dibawa oleh darah ke hati. Sebagian asam amino diambil oleh hati, sebagian lagi di edarkan kedalam jaringan-jaringan di luar hati. Protein dalam sel-sel tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino dari jumlah yang di gunakan untuk biosintesis protein, kelebihan asam amino akan diubah menjadi asam keto yang dapat masuk ke dalam siklus asam sitrat atau diubah menjadi asam urea. (Anna dan Supriyanti, 2006: 297)

B.     Rumusan Masalah

a.       Bagaimana penguraian protein dalam tubuh?

b.      Bagaimana proses biosintesis beberapa asam amino?

c.       Bagaimana proses biosintesis protein?

C.    Tujuan

a.       Untuk mengetahui bagaimana proses metabolisme protein itu terjadi

b.      Untuk mengetahui proses metabolisme asam amino

c.       Untuk mengetahui proses biosintesis beberapa asam amino

d.      Untuk mengetahui proses biosintesis protein

BAB II
PEMBAHASAN

A.    Penguraian Protein dalam Tubuh

Gambar 1 pada halaman berikut memperlihatkan metabolisme protein secara garis besar.

Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan. Proses anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah tergantung keseimbangan antara pembentukan asam amino dan penggunannya. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.

Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan-perubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam darah, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktuh paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai t_1/2 = 10 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan diubah menjadi senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme pengubahan protein yaitu (Anna dan Supriyanti, 2006: 298)

1.      sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau katabolisme dan dibentuk sel-sel baru.

2.      masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru, tanpa ada sel yang mati.

3.      protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein baru.

Gambar 1. Bagan metabolisme protein.

Sumber: Poedjiadi, 2009

Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti protein dalam jaringan yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. (Anna dan Supriyanti, 2006: 299)

a.       Asam amino dalam darah

Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein hewani, misalnya daging , susu, keju, telur, ikan, dan lain-lain, merupakan sumber asam amino esensial.

Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui dinding usus, asam amino tersebut sampai kedalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah proses transport aktif yang memerlukan energi. Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya 3,5 sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan sumber protein, konsentrasi asam amino dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per 100 mg darah. Konsentrasi ini akan turun kembali setelah 4 sampai 6 jam. Konsentrasi asam amino dalam jaringan kira-kira 5 sampai 10 kali lebih besar, perpindahan asam amino dari dalam darah kedalam sel-sel jaringan juga proses transport aktif yang membutuhkan energi. (Anna dan Supriyanti, 2006: 300)

b.      Reaksi Metabolisme Asam Amino

Tahap awal reaksi metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino, yaitu transminasi dan deaminasi. (Anna dan Supriyanti, 2006: 301)

a)      Transaminasi

Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat , α ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin dan glutamate transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut (Anna dan Supriyanti, 2006: 301) :

                                        Alanin transaminase

Asam amino + asam piruvat                             asam α keto + alanin

                                                    

                                                       Glutamat transaminase

Asam  amino + asam α ketoglutarat                             asam α                keto + asam glutamate

Reakasi transaminasi bersifat reversible. Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin sebagai satu pasang substrat tetapi tidak terhadap asam-asam amino yang lain. Apabila alanin transaminase terdapat dalam jumlah banyak, maka alanin yang dihasilkan dari reaksi transaminasi akan diubah menjadi asam glutamat.

Alanin + asam α ketoglutarat             asam piruvat + asam glutamat 

Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi tersebut ialah alanin-glutamat transaminase. Dari reaksi-reaksi di atas dapat dilihat bahwa walaupun ada beberapa jalur reaksi transaminasi, namun asan ketoglutarat merupakan akseptor gugus amino yang terakhir. Dengan demikian hasil reaksi transaminasi keseluruhan ialah asam glutamat. Reaksi transaminasi ini terjadi dalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. (Anna dan Supriyanti, 2006: 302)

b)      Deaminasi Oksidatif

Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam beberpa sel  misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamate dehidrogenase sebagai katalis. (Anna dan Supriyanti, 2006: 302)

Asam glutamat+NAD⁺             asam α ketoglutarat+NH₄⁺+NADH+H⁺

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH₄⁺. Selain NADH⁺ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP⁺ sebagai akseptor electron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino. (Anna dan Supriyanti, 2006: 302)

Di samping melalui metabolisme gugus amino, asam amino dapat mengalami reaksi-reaksi yang mengakibatkan berubahnya rantai karbon. Gambar 2 memperlihatkan metabolisme karbon asam amino yang di kaitkan dengan siklus asam sitrat. (Anna dan Supriyanti, 2006: 302)

c.       Pembentukan Asetil Koenzim A

Pada gambar 2 terlihat bahwa asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam amino dengan siklus sitrat. Ada dua jalur metabolik yang menuju kepada pembentukan asetil koenzim A, yaitu asam piruvat dan melalui asam asetoasetat. (Anna dan Supriyanti, 2006: 304)

  Gambar 2. Kaitan antara asam-asam amino dengan siklus asam sitrat.

Sumber: Poedjiadi, 2009

            Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolik melalui asam piruvat ialah alanin, sistein, glisin, serin dan treonin. Alanin menghasilkan asam piruvat dengan langsung pada reaksi transaminasi dengan asam α ketoglutarat. Serin mengalami reaksi dehidrasi dan deaminasi oleh enzim serin α dehidratase. Treonin diubah menjadi glisin dan asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. Glisin kemudian diubah menjadi asetil koenzim A melalui pembentukan serin dengan jalan penambahan satu atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil, koenzim yang bekerja di sini ialah tetrahidrofolat. (Anna dan Supriyanti, 2006: 304)

Gambar 3. Kaitan antara asam-asam amino dengan siklus asam sitrat.

Sumber: Poedjiadi, 2009

B.     Biosintesis Asam Amino

a. Biosintesis Asam Amino Non Esensial

Asam amino yang digolongkan kedalam asam amino non esensial adalah alanin, prolin, glisin, serin, sistein, tirosin, asparagin, glutamin, asam aspartat dan asam glutamat. (Soeharsono. 2006: 140)

a)      Sintesis Alanin dan Aspartat

            Ketiga asam amino yang dikelompokkan menjadi satu oleh karena biosintesisnya hampir tidak berbeda. Baik alanin maupun asam aspartat dibentuk melalui reaksi transaminasi. Soeharsono. 2006: 140)

            Glutamat+piruvat                      alanin+ α-ketoglutarat

            Glutamat+oksalasetat                       aspartat+ α-ketoglutarat

            Asparagin dapat disintesis dari asam aspartat yang dikatalisis oleh asparagin sintetase.

             NH₃₊aspartat+ATP                    asparagin+ADP+P

b)      Biosintesis Asam Glutamat, Glutamin dan Prolin

            Asam glutamat terutama disintesis dari α-ketoglutarat melalui reaksi trnsaminasi.

            NH3+ α-ketoglutarat+NAD(P)H+H⁺                         L-glutamat+NAD(P)⁺+H₂O

Glutamin disintesis dari asam glutamat yang dikatalisis oleh glutamin sintetase,

NH3+ glutamat+ATP                     glutamin+ADP+P_an

Prolin, berasal dari asam glutamat yang diubah dulu menjadi aldehidanya dan kemudian membentuk cincin. (Soeharsono. 2006: 140)

                                          CH₂         CH₂

                                           H₂N         CH

                                                  NH COOH

c)      Serin dan Glisin

            Glisin dihasilkan dari karbondioksida dan amoniak yang dikatalsisis oleh glisin sintase. Reaksi ini merupakan jalur utama yang terjadi dalam hati vertebrata.

             CO₂+NH₃+N₅N₁₀-metilenatetrahidrofolat+NADH+H⁺ glisin+tertrahidrofolat+NAD⁺

                Serin disintesis dari asam 3-fosfogliserat setelah dioksidasi, transaminasi dan pemisahan fosfat berubah menjadi serin. Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi adalah fosfogliserat dehidrogenase yang dibantu oleh NAD⁺. Reaksi transaminasi melibatkan glutamat sebagai donor gugus amino sehingga terbentuk 3-fosfoserin. Reaksi terakhir ialah pemisahan gugus fosfat senyawa terakhir oleh fosfoserin fosfatase sehingga terbentuk serin. Tirosin, dihasilkan dari asam amino esensial fenilalanin, melalui reaksi hidroksilsi yang dikatalisis oleh fenilalanin 4-monooksigenase. Oksigenase fungsi campuran ini membutuhkan NADPH sebaga koreduktan dan dihidrobiopterin,

Fenilalanin+NADPH+H⁺                              O₂tirosin+NADP⁺+H₊O

            Sistein, disintesis dari metionin, sebuah asam amino esensial dan serin. Proses ini dinamakan trans-sulfurasi, oleh karena atom S yang ada pada metionin dipindahkan ke serin. Sebelum atom S itu dapat dipindahkan maka metionin itu diubah dulu menjadi homo-sistein. Enzim yang mengkatalisis reaksi transfer gugus adenosil yang berasal dari ATP ini adalah metionin adenosil-transferase. Senyawa yang terbenruk dapat bertindak sebagai donor metil dengan bantuan enzim metil-transferase. Pindahnya gugus ini menyebabkan senyawa donor berubah menjadi S-adenosil-metionin yang setelah dihidrolisis menjadi homosistein dan adenosin bebas. Reaksi hidrolisis S-adenosil-homosistein menjadi adenosin bebas dan homosistein dikatalisis oleh adenosil-homosisteinase. L-Sistationin terjadi dari kondensasi homosistein dan serin. (Soeharsono. 2006: 141). Dari reaksi tersebut bisa disimak bahwa gugus OH yang ada pada serin hilang menjadi bagian dari air. Senyawa terakhir ini kemudian berubah menjadi sistein dengan bantuan enzim sistationin-liase, yang dapat dihambat oleh hasil akhirnya (sistein). 

b.   Biosintesis Asam Amino Esensial

      Asam amino yang digolongkan kedalam asam amino non esensial adalah arginin, histidin, isoleusin, leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan dan valin. (Soeharsono. 2006: 145)

a)      Sintesis Valin, Isoleusin dan Leusin

Ketiga asam amino yang tergolong dalam nonpolar hidrofobik ini disintesis melalui jalur yang hampil serupa. Isoleusin dibentuk dari treonin. Selanjutnya senyawa tersebut mengalami dehidrasi dan berubah menjadi α-ketobutirat. Reaksi ini katalisis oleh treonin dehidratase. Tahap reaksi berikutnya sehingga menjadi isoleusin berlangsung seperti pada perubahan asam piruvat (asam α-keto juga ) menjadi valin. Reaksi pertama biosintesis valin dan treonin dikatalisis oleh asetolaktat sintase. Kemudian terjadilah pemindahan gugus CH3 atau C2H5 yang dilaksanakan oleh enzim asetolaktat mutase dan dilanjutkan dengan reduksi sehingga terbentuk asam dihidroksi isovalerat atau β-metilvaleratnya. Tahap berikutnya ialah dehidratase oleh asam dihidroksi dehidratase yang menghasilkan asam α-keto dan setelah itu terjadilah reaksi transaminasi menjadi valin atau isoleusin. Leusin disintesis dari α-keto-isovalerat yang berkondensasi dengan asetil koenzim A menjadi asam α-isopropilmalat yang dikatalisis oleh α-isopropilmalat sintase, perubahan α menjadi β-isopropilmalat dikatalisis oleh α-isopropilmalat dehidratase dan kemudian β-isopropil malat dehidroginase mengubah senyawa yang terakhir ini menjadi α-keto-isokaproat dan yang selanjutnya enzim leusin transaminase merubah senyawa bentuk keto menjadi amino leusin. (Soeharsono. 2006: 145)

b)      Pembentukan fenilalanin dan triptofan 

Dua asam ini termasuk dalam asam amino aromatik, mengandung cincin benzena, yang disintesis dari karbon alifatik.

c)      Biosintesis histidin

Jalur yang dilalui pada pembentukkan asam amino esensial ini sangat kompleks. Berkat hasil penelitian B. Ames dan lain-lainnya telah diungkapkan biosintesis histidin. Pada umumnya mereka menggunakan muatan salmonella typhimurium dan E. Coli untuk mengetahui tahapan reaksi dan senyawa antara yang terbentuk. Reaksi sintesis histidin diawali dengan pembentukan N¹–(5’-fosforibosil) ATP dari 5-fosforibosil 1-pirofosfat (PRPP) dan ATP. (Soeharsono. 2006: 151)

d)     Biosintesis lisin

Ada dua jalur pembentukan lisin yang berlangsung dalam jasad hidup yaitu pertama terjadi pada bakteri dan tanaman tingkat tinggi dan kedua berlangsung dalam kebanyakan jamur. Jalur yang pertama melalui senyawa asam diaminopimelat dan yang  kedua via asam α-aminoadipat, jalur diaminopimelat dimulai dari asam asparat yang diaktifkan oleh ATP. (Soeharsono. 2006: 154)

e)      Biosintesis treonin dan metionin

Dua asam amino asam esensial ini mempunyai prekursor yang sama yaitu homoserin. Homoserin yang merupakan senyawa dasar biosintesis berasal dari asam aspartat. Perubahan asam aspartat menjadi homoserin tidak berlangsung dalam mamalia. Gugus β-karboksil yang ada pada asam aspartat diaktifkan dengan ATP dan kemudian direduksi sehingga terbentuk aspartat semial-dehida dan selanjutnya menjadi homoserin. (Soeharsono. 2006: 157)

f)       Biosintesis Ornitin dan arginin

Pada lingkaran urea dapat diketahui bahwa arginin dapat dihasilkan dari ornitin dan sebaliknya arginin dapat diubah menjadi ornitin. Pada tahap terakhir ini, perubahan N-asetil-ornitin menjadi ornitin tergantung dari jenis jasad hidup. Pada E. Coli maka N-asetil-ornitin dihidrolisis menjadi ornitin dan asam asetat bebas. Sedangkan pada jenis renik lain dan tanaman gugus asetil yang ada pada N-asetil-ornitin diserahkan pada asam glutamat sehingga terbentuk ornitin dan N-asetil glutamat.

             Ornitin yang dihasilkan ini bisa diubah menjadi arginin sebagai berikut:

             Ornitin+karbamoil-P                     sitrulin+P_an

             Sitrulin+aspartat+ATP                    arginosuksinat+AMP+P-P

             Arginosuksinat                   arginin+fumarat

Reaksi pertama dikatalisis oleh ornitin-karbamoiltransferase yang terdapat dalam mitokhondria dan menuju kesitosol. Reaksi kedua dikatalisis oleh arginosuksinat sintetase, selanjutya arginosuksinat yang terbentuk mengalami reaksi eliminasi yang disebabkan oleh kegiatan enzim arginosuksenatliase. Dalam sebagian besar bakteri arginin merupakan hasil akhir, oleh karena tidak adanya enzim arginase yang mengubahnya menjadi urea dan ornitin. (Soeharsono. 2006: 158)

c.       Jenis-jenis Asam Amino

Tabel 1. kebutuhan asam amino manusia

Asam Amino esensial	Asam Amino Nonesensial
Arginin	Alanin
Histidin	Asparagin
Isoleusin	Aspartat
Leusin	Sistein
Lisin	Glutamat
Metionin	Glutamin
Fenilalanin	Glisin
Treonin	Hidroksiprolin
Triptofan	Hidroksilisin
Valin	Prolin
	Serin
	Tirosin

Sumber: Murray, 2009

C.    Biosintesis Protein

Molekul DNA Merupakan rantai polinukleotida yang mempunyai beberapa jenis basa purin dan pirimidin, dan berbentuk helix ganda. Antara rantai satu dengan pasangannya dalam helix ganda tersebut terdapat ikatan hydrogen, yaitu ikatan yang terjadi antara adenine dengan timin dan antara sitosin dan guanine. Molekul DNA yang berbentuk helix ganda ini mempunyai sifat dapat membelah diri dan masing-masing rantai polinukleotida mampu membentuk rantai baru yang merupakan pasangannya. Dengan demikian akan terjadi helix ganda yang baru dan proses terbentuknya molekul DNA baru ini disebut replikasi. Di samping mempunyai kemampuan untuk mengadakan replikasi, ternyata urutan basa purin dan pirimidin pada molekul DNA menentukan urutan asam amino dalam pembentukan protein (Poedjiadi, Anna., dan F.M. Titin Supriyanti, 2006: 326). Hal ini menerangkan peranan molekul DNA sebagai pembawa informasi genetika atau sifat-sifat keturunan pada seseorang.

Dalam proses biosintesis protein molekul DNA berperan sebagai cetakan bagi terbentuknya RNA, sedangkan molekul RNA kemudian mengarahkan urutan asam amino dalam pembentukan molekul protein yang berlangsung dalam ribosom. Jadi aliran informasi genetika dalam sel ialah sebagai berikut:

                            1                      2

           DNA                    RNA                       protein

    

Gambar 4. Proses Replikasi.

Sumber: Saban, 2014

Dua tahap proses yang berlangsung dalam pembentukan protein ialah:

1.      Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul RNA sesuai pesan yang diberikan oleh DNA. Pada tahap ini informasi genetik diberikan kepada molekul RNA yang terbentuk selaku perantara dalam sintesis protein.

2.      Tahap kedua disebut translasi, yaitu molekul RNA menerjemahkan informasi genetika kedalam proses pembentukan protein. Pada tahap ini asam-asam amino secara berurutan diikat satu dengan lain, sesuai pesan yang diberikan DNA. Biosintesis protein berlangsung dalam ribosom, yaitu suatu partikel yang terdapat dalam sitoplasma. Ribosom pada sitoplasma sel ekariot mempunyai koefisien sedimentasi kira-kira 80 S (B.M. 4,5 juta) dan terdiri atas dua subunit yaitu subunit 40 S dan subunit besar 60 S. huruf S adalah singkatan dari swedberg, yaitu suatu ukuran kecepatan sedimentasi partikel pada ultra sentrifuga.

Kira-kira 75% dari RNA yang terdapat dalam sitoplasma sel terletak didalam ribosom dan disebut rRNA (ribosomal RNA). Dalam inti sel juga terdapat RNA yang jumlahnya kira-kira 15% dari seluruh RNA dalam sel. Untuk memahami lebih lanjut tentang fungsi RNA dalam sintesis protein, berikut ini akan dibahas tiga macam RNA, yaitu rRNA (ribosomal RNA), mRNA (messenger RNA), dan tRNA (transfer RNA).

rRNA bersama dengan protein merupakan komponen yang membentuk ribosom dalam sel. Walaupun rRNA ini merupakan komponen utama ribosom, namun peranannya dalam sintesis protein yang berlangsung dalam ribosom belum diketahui. rRNA ini merupakan RNA yang paling banyak jumlahnya bila dibandingkan dengan kedua RNA yang lain, yaitu kira-kira 80% dari keseluruhan RNA.

mRNA di   produksi dalam inti sel dan merupakan RNA yang paling sedikit jumlahnya, yaitu kira-kira 5% dari seluruh RNA dalam sel. Pembentukan mRNA dalam inti sel ini menggunakan molekul DNA sebagai molekul cetakan dan susunan basa pada mRNA merupakan komplemen salah satu rantai molekul DNA. Dengan demikian urutan basa purin dan pirimidin pada mRNA serupa dengan urutan purin dan pirimidin salah satu rantai molekul DNA, dengan perbedaan basa timin diganti urasil. (Anna dan Supriyanti, 2006: 328):

Gambar 5. Proses Replikasi.

Sumber: Anna, 2009

mRNA yang telah terbentuk dalam inti sel kemudian keluar dari inti sel dan masuk kedalam sitoplasma dan terikat pada ribosom.

Kode genetika yang berupa urutan basa pada rantai nukleutida dalam molekul DNA, disalin pada urutan basa pada rantai nukleutida dalam molekul   mRNA. Tiap tiga buah basa yang berurutan (triplet) disebut kodon, sebagai contoh AUG adalah kodon yang terbentuk dari kombinasi guanine-urasil, CUG adalah kodon yang terbentuk dari kombinasi guanine-urasil-guanin. Oleh karena basa pada RNA ada empat buah yaitu A, U, C, G, maka akan terdapat 4³ kombinasi atau 64 buah kodon. Mengingat jumlah asam amino hanya 20 buah, maka tidak setiap kodon disediakan bagi satu macam asamm amino. Hanya triptofan dan metionin yang mempunyai satu jenis kodon, yaitu UGG untuk triptofan dan AUG untuk metionin. Untuk mengetahui lebih jelas, berikut ini dicantumkan tabel mengenai kode genetika. Pada tabel tersebut terlihat bahwa satu jenis asam amino mempunyai dua kodon atau lebih (kecuali triptofan dan metionin). Kodon yang menunjuk asam amino yang disebut sinonim, misalnya CAU dan CAC adalah sinonim untuk histidin. Perbedaan antara sinonim tersebut pada umumnya adalah basa pada kedudukan ketiga, misalnya GUU, GUA, GUC dan GUG menunjuk asam amino yang sama yaitu valin. (Anna dan Supriyanti, 2006: 328):

Tabel 2. Kode Genetika

Posisi Pertama	Posisi Kedua				Posisi Ketiga
U	­ U	C	A	G	U C A G
	Phe Phe Phe Phe	Ser Ser Ser Ser	Tyr Tyr Stop Stop	Cys Cys Stop Trp
C	Leu Leu Leu Leu	Pro Pro Pro Pro	His His Gln Gln	Arg Arg Arg Arg	U C A G
A	Ile Ile Ile Mat	Thr Thr Thr Thr	Asn Asn Lys Lys	Ser Ser Arg Arg	U C A G
G	Val Val Val Val	Ala Ala Ala Ala	Asp Asp Glu Glu	Gly Gly Gly Gly	U C A G

Sumber: Anna, 2009

tRNA adalah asam nukleat yang molekulnya terdiri atas 73 sampai 94 nukleotida. Struktur molekul tRNA secara sederhana digambarkan berbentuk daun semanggi (Gambar 6), yang mempunyai beberapa tonjolan  berupa lengan (stem) dan bagian yang melingkar atau lipatan (loop), yaitu lengan asam amino (1), lengan dan lipatan       UH₂ atau hidro uridin (2), lengan lipatan antikodon (3), lengan ekstra (4), lengan dan lipatan U atau pseudouridin (5).

Gambar 6. Struktur tRNA.

Sumber: Arsyad, 2015

Bagian molekul tRNA yang penting daalam biosintesis protein ialah lengan asam amino yang mempunyai fungsi mengikat molekul asam amino tertentu daln lipatan antikodon. Lengan asam amino pada ujung 3 selalu berakhir dengan tiga molekul nukleutida yang mengandung basa sitosin-sitosin-adenin (C-C-A). lipatan anti kodon mempunyai fungsi menemukan kodon yang menjadi pasangannya dalam mRNA yang terdapat dalam ribosom. Gambar menunjukkan struktur mRNA dalam bentuk tiga dimensi. Dalam hal ini konfirmasi molekul tRNA berbentuk L.

Pada proses biosintesis protein, tiap molekul tRNA membawa satu molekul asam amino masuk ke dalam ribosom. Pembentukan ikatan asam amino dengan tRNA ini berlangsung dengan bantuan enzim amino hasil tRNA sintetase dan ATP melalui 2 tahap reaksi sebagai berikut:

1.      Tahap pertama asam amino dengan enzim dan AMP membentuk kompleks aminoasil-AMP-enzim.

2.      Tahap kedua terjadi reaksi antara kompleks aminoasil-AMP-enzim dengan tRNA. Pada reaksi ini terbentuk kompleks tRNA-asam amino, sedangkan AMP dan enzim sintetase dilepaskan kembali.

Gambar 7. Reaksi pembentukan ikatan asam amino

Sumber: Anna, 2009

Pada kompleks amino hasil tRNA, asam amino berikatan dengan nukleotida adenosine pada ujung RNA, yaitu pada gugus –OH atom C nomor 3.

Gambar 8. Transfer RNA

Sumber: Anna, 2009

Didalam ribosom terdapat sebagian dari rantai nukleotida mRNA yang telah siap menerima tRNA yang membawa asam amino.

Gambar  9. Penerimaan asam amino

Sumber: Anna, 2009

Gambar 10. Messenger RNA (mRNA)

Sumber: Anna, 2009

Selanjutnya tRNA kedua yang telah mengikat asam amino, misalnya tRNA-metionin, masuk kedalam ribosom dan menempati kodon AUG berikutnya.

Gambar 11. Messenger RNA

Sumber: Anna, 2009

Misalkan tRNA yang ketiga ialah tRNA yang mempunyai antikodon CAC dan berpassangan dengan kodon ketiga pada mRNA yaitu CUG. tRNA ketiga ini mengikat valin dan dengan masuknya tRNA-valin ke dalam ribosom, maka terjadi ikatan antara metionin dengan valin.

Proses biosintesis protein akan berhenti apabila pada mRNA terdapat kodon UAA, UAG atau UGA, karena dalam sel normal tidak terdapat tRNA yang mempunyai antikodon komplementer terhadap ketiga kodon tersebut. (Anna dan Supriyanti, 2006: 335):

Tabel 3. Kemungkinan pasangan Basa kesatu Antikodon dengan Basa                            Ketiga Kodon.

Basa Antikodon	Basa Kodon
A C U G I	U G A atau G U atau C U, C atau A

Sumber: Anna, 2009

Dengan demikian ada kemungkinan terjadi pasangan sebagai berikut:

Gambar 12. Tabel Kemungkinan Kodon Antikodon

Sumber: Anna, 2009

BAB III
PENUTUP

A.    Kesimpulan

Protein adalah komponen penting atau utama bagi sel hewan atau manusia. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang di hubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Fungsi dari protein adalah sebagai zat utama pembentuk dan pertumbuhan tubuh, sedangkan asam amino sebagai komponen protein. Proses metabolisme protein dimulai dari proses pencernaan di mulut sampai menunjukan usus halus sampai di usus halus, dilanjutkan dengan proses metaabolisme asam amino. Protein di absorpsi di usus halus dalam bentuk asam amino masuk kedalam darah. Dalam darah asam amino di sebar keseluruh sel untuk di simpan. Di dalam sel asam amino di simpan dalam  bentuk protein (dengan menggunakan enzim). Semua proses tersebut dibantu oleh enzim. Jika jumlah protein terus meningkat maka protein sel dipecah menjadi asam amino menggunakan dua proses yaitu deaminasi atau transaminasi. Banyaknya atau keadaan asam amino dalam darah tergantung pada keseimbangan antara asam amino dan penggunaannya.

DAFTAR PUSTAKA

Arsyad, Adzhar. 2015. Asala Struktur, fungsi, dan pembentukan mRNA, tRNA, dan rRNA. Tersedia: http://adzhar-arsyad.blogspot.co.id/2015/03/asal-struktur-fungsi-dan-pembentukan.html. Di akses pada tangggal 30 maret 2016 pukul 14:48

Martoharsosno, Soeharsono. 2006. Biokimia 2. Yogyakarta: Gadjah mada university Press.

Murray, Robert K. 2009. Biologi Harper (Edisi 27). Jakarta: EGC

Poedjiadi, Anna., dan F.M. Titin Supriyanti. 2006. Dasar-dasar Biokimia (Edisi Revisi). Bandung: UI Press.

Saban, Gawi. 2014. Substansi genetika. Tersedia: http: //gawisaban.blogspot.com/2014/02/Substansi-genetika.html. Di akses pada tanggal 24 maret 2016 pukul 15:46